G蛋白偶聯(lián)受體

跳轉到： 導航, 搜索
A+醫(yī)學百科 >> G蛋白偶聯(lián)受體
G蛋白偶聯(lián)受體 GPCR
4DJH.png
人κ-阿片肽受體與JDTic的復合物[1]
鑒定
標志 7tm_1
Pfam（蛋白家族查詢站） PF00001
InterPro（蛋白數(shù)據(jù)整合站） IPR000276
PROSITE（蛋白數(shù)據(jù)站） PDOC00210
OPM家族（膜蛋白方向） 6
OPM蛋白（膜蛋白方向） 1gzm
G蛋白偶聯(lián)受體中的七個跨膜α螺旋

G蛋白偶聯(lián)受體（G Protein-Coupled Receptors， GPCRs）,是一大類膜蛋白受體的統(tǒng)稱。這類受體的共同點是其立體結構中都有七個跨膜α螺旋，且其肽鏈的C端和連接第5和第6個跨膜螺旋的胞內(nèi)環(huán)上都有G蛋白（鳥苷酸結合蛋白）的結合位點。目前為止，研究顯示G蛋白偶聯(lián)受體只見于真核生物之中，而且參與了很多細胞信號轉導過程。在這些過程中，G蛋白偶聯(lián)受體能結合細胞周圍環(huán)境中的化學物質并激活細胞內(nèi)的一系列信號通路，最終引起細胞狀態(tài)的改變。已知的與G蛋白偶聯(lián)受體結合的配體包括氣味，費洛蒙，激素，神經(jīng)遞質，趨化因子等等。這些受體可以是小分子的糖類，脂質，多肽，也可以是蛋白質等生物大分子。一些特殊的G蛋白偶聯(lián)受體也可以被非化學性的刺激源激活，例如在感光細胞中的視紫紅質可以被光所激活。與G蛋白偶聯(lián)受體相關的疾病為數(shù)眾多，并且大約40%的現(xiàn)代藥物都以G蛋白偶聯(lián)受體作為靶點。[2][3]

G蛋白偶聯(lián)受體的下游信號通路有多種。與配體結合的G蛋白偶聯(lián)受體會發(fā)生構象變化，從而表現(xiàn)出鳥苷酸交換因子(GEF)的特性，通過以三磷酸鳥苷(GTP)交換G蛋白上本來結合著的二磷酸鳥苷(GDP)使G蛋白的α亞基與β、γ亞基分離。這一過程使得G蛋白(特別地，指其與GTP結合著的α亞基)變?yōu)榧せ顮顟B(tài)，并參與下一步的信號傳遞過程。具體的傳遞通路取決于α亞基的種類(:en:Gαs|Gαs, :en:Gαi|Gαi/o, :en:Gαq|Gαq/11, Gα12/13).[4]:1160其中主要的兩個通路分別以由三磷酸腺苷環(huán)化產(chǎn)生的環(huán)腺苷酸(cAMP)和由磷脂酰肌醇-4,5-二磷酸(PIP2)水解生成的肌醇三磷酸(IP3)和甘油二酯(DAG)作為第二信使，[5] 詳見環(huán)腺苷酸信號通路和磷脂酰肌醇信號通路。

目錄

分類

根據(jù)對人的基因組進行序列分析所得的結果，人們預測出了近千種G蛋白偶聯(lián)受體的基因。[6] 這些G蛋白偶聯(lián)受體可以被劃分為六個類型，分屬其中的G蛋白偶聯(lián)受體的基因序列之間沒有同源關系。[7][8][9][10]

其中第一類即視紫紅質樣受體包含了絕大多數(shù)種類的G蛋白偶聯(lián)受體。它被進一步分為了19個子類A1-A19。[11] 最近，有人提出了一種新的關于G蛋白偶聯(lián)受體的分類系統(tǒng)，被稱為GRAFS，即谷氨酸(Glutamate)，視紫紅質(Rhodopsin)，粘附(Adhesion)，F(xiàn)rizzled/Taste2以及分泌素(Secretin)的英文首字母縮寫。[12]

一些基于生物信息學的研究著眼于預測那些具體功能尚未明了的G蛋白偶聯(lián)受體的分類。[13] [14][15]研究者使用被稱為偽氨基酸組成的方法利用G蛋白偶聯(lián)受體的氨基酸系列來預測它們在生物體內(nèi)可能的功能以及分類。

結構

由β2腎上腺素所激活的G蛋白偶聯(lián)受體與Gs蛋白復合體的晶體結構(PDB 3SN6)。紅色部分顯示的是受體，綠色的是Gα亞基，青色的是Gβ亞基，而黃色的是Gγ亞基?？梢钥吹紾α亞基的C端處于一個由第五和第六跨膜螺旋之間的膜內(nèi)環(huán)向外移動所產(chǎn)生的空穴之中。

G蛋白偶聯(lián)受體均是膜內(nèi)在蛋白，每個受體內(nèi)包含七個α螺旋組成的跨膜結構域，這些結構域將受體分割為膜外N端，膜內(nèi)C端，3個膜外環(huán)和3個膜內(nèi)環(huán)。受體的膜外部分經(jīng)常帶有糖基化修飾。膜外環(huán)上包含有兩個高度保守的半胱氨酸殘基，它們可以通過形成二硫鍵穩(wěn)定受體的空間結構。有些光敏感通道蛋白和G蛋白偶聯(lián)受體有著相似的結構，也包含有七個跨膜螺旋，但同時也包含有一個跨膜的通道可供離子通過。

與G蛋白偶聯(lián)受體相似，脂聯(lián)素（例如ADIPOR1和ADIPOR2）也包含七個跨膜域，但是它們以相反的方向跨于膜上（即N端在膜內(nèi)而C端在膜外），并且它們也不與G蛋白相互作用。[16]

早期關于G蛋白偶聯(lián)受體結構的模型是基于他們與細菌視紫紅質之間微弱的相似關系的，其中后者的結構已由電子衍射（蛋白質數(shù)據(jù)庫資料編號：PDB 2BRD和PDB 1AT9）[17][18]和X射線晶體衍射（PDB 1AP9）實驗所獲得。[19]在2000年，第一個哺乳動物G蛋白偶聯(lián)受體——牛視紫紅質的晶體結構（PDB 1F88）被解出。[20] 2007年，第一個人類G蛋白偶聯(lián)受體的結構（PDB 2R4R和PDB 2R4S）被解出。[21]隨后不久，同一個受體的更高分辨率的結構（PDB 2RH1）被發(fā)表出來。[22][23]這個人G蛋白偶聯(lián)受體——β2腎上腺素能受體，顯示出與牛視紫紅質的高度相似，不過兩者在第二個膜外環(huán)的構象上完全不同。由于第二膜外環(huán)組成了一個類似蓋子的結構罩住了配體結合位點，這個構象上的區(qū)別使得所有對從視紫紅質建立G蛋白偶聯(lián)受體同源結構模型的努力變得困難重重。

一些激活的即結合了配體的G蛋白偶聯(lián)受體的結構也已經(jīng)被研究清楚。[24][25][26][27]這些結構顯示了G蛋白偶聯(lián)受體的膜外部分與配體結合了之后會導致膜內(nèi)部分發(fā)生構象變化。其中最顯著的變化是第五和第六跨膜螺旋之間的膜內(nèi)環(huán)會向外移動，而激活的β2腎上腺素能受體與G蛋白形成的復合體的結構顯示了G蛋白α亞基正是結合在了上述運動所產(chǎn)生的一個空穴處。[28]

功能

G蛋白偶聯(lián)受體參與眾多生理過程。包括但不限于以下例子：

  1. 感光:視紫紅質是一大類可以感光的G蛋白偶聯(lián)受體。它們可以將電磁輻射信號轉化成細胞內(nèi)的化學信號，引導這一過程的反應稱為光致異構化。具體細節(jié)為：由視蛋白和輔因子視黃醛共價連接所構成的視紫紅質在光源的刺激下，分子內(nèi)的視黃醛會發(fā)生異構化，從“11-順式”變成“全反式”，這個變化進一步引起視蛋白的構象變化從而激活與之偶聯(lián)的G蛋白，引發(fā)下游的信號傳遞過程。[29][30][31]
  2. 嗅覺：鼻腔內(nèi)的嗅上皮和犁鼻器上分布有很多嗅覺受體，可以感知氣味分子和費洛蒙。
  3. 行為和情緒的調(diào)節(jié)：哺乳動物的腦內(nèi)有很多掌控行為和情緒的神經(jīng)遞質對應的受體是G蛋白偶聯(lián)受體，包括血清素，多巴胺，γ-氨基丁酸和谷氨酸等。
  4. 免疫系統(tǒng)的調(diào)節(jié)：很多趨化因子通過G蛋白偶聯(lián)受體發(fā)揮作用，這些受體被統(tǒng)稱為趨化因子受體。其它屬于此類的G蛋白偶聯(lián)受體包括白介素受體和參與炎癥與過敏反應的組胺受體等。
  5. 自主神經(jīng)系統(tǒng)的調(diào)節(jié)：在脊椎動物中，交感神經(jīng)和副交感神經(jīng)的活動都受到G蛋白偶聯(lián)受體信號通路的調(diào)節(jié)，它們控制著很多自律的生理功能，包括血壓，心跳，消化等。
  6. 細胞密度的調(diào)節(jié):最近在盤基網(wǎng)柄菌中發(fā)現(xiàn)了一種含有脂質激酶活性的G蛋白偶聯(lián)受體，可以調(diào)控該種黏菌對細胞密度的感應。[32]
  7. 維持穩(wěn)態(tài)：例如機體內(nèi)水平衡的調(diào)節(jié)。[33]

機理

G蛋白偶聯(lián)受體傳遞信號的機理包括幾個主要步驟：首先來自細胞膜外側的配體與受體相結合，引起后者的構象變化，這個過程也稱為受體的激活。發(fā)生了構象變化的受體隨即會激活附著在其細胞膜內(nèi)側端的G蛋白，表現(xiàn)為G蛋白上原先結合的GDP被替換為GTP。激活后的G蛋白會進一步引發(fā)一系列的下游效應，其中所涉及的具體信號通路則取決于G蛋白的種類。

配體結合位點

大部分A類受體的配體結合部位處于跨膜螺旋和胞外環(huán)附近，不過也有一些例外，如糖蛋白激素受體(GPHR)和富亮氨酸重復G蛋白偶聯(lián)受體(LGR)等。其它類型的G蛋白偶聯(lián)受體則主要以N端與配體結合。[34] 也有一些報道指出B類受體的跨膜螺旋上也存在潛在的變構配體結合位點。[35]

構象變化

G蛋白的激活/終止循環(huán)

配體

除了部分情況下可由可見光激活外，生理條件下正常工作的G蛋白偶聯(lián)受體主要由配體分子所激活。可以與G蛋白偶聯(lián)受體結合的配體涵蓋了很多種類的信號分子，包括各種氣味分子、腺苷、肝細胞生長因子、一些生物胺(如多巴胺、腎上腺素、去甲腎上腺素、組胺和血清素等)、谷氨酸(通過代謝型谷氨酸受體)、胰高血糖素、乙酰膽堿(通過毒蕈堿型乙酰膽堿受體)、大麻素、趨化因子、介導炎癥反應的一些脂質(如前列腺素等類花生酸、血小板活化因子和白三烯等)以及眾多肽類激素(如降鈣素、生長抑素、生長激素、部分血管活性腸肽家族的成員、抗利尿激素、過敏毒素、促卵泡激素、促性腺激素釋放激素、速激肽、緩激肽、蛙皮素、內(nèi)皮素、γ-氨基丁酸、黑素皮質激素、神經(jīng)肽Y、阿片肽、促甲狀腺素釋放激素和催產(chǎn)素等)。另外，也有些G蛋白偶聯(lián)受體雖然已經(jīng)確定是某種刺激的受體，但是其內(nèi)源配體尚未被發(fā)現(xiàn)，這樣的G蛋白偶聯(lián)受體同其它類似的受體一起被歸類為孤兒受體。

第二信使系統(tǒng)

環(huán)腺苷酸信號通路

磷脂酰肌醇信號通路

下游信號通路

對G蛋白偶聯(lián)受體的調(diào)控

參考資料

  1. ↑ Huixian Wu, Daniel Wacker, Mauro Mileni, Vsevolod Katritch, GyeWon Han, Eyal Vardy, Wei Liu, Aaron A. Thompson, Xi-Ping Huang, F. Ivy Carroll, S. Wayne Mascarella, Richard B. Westkaemper, Philip D. Mosier, Bryan L. Roth, Vadim Cherezov & Raymond C. Stevens. Structure of the human k-opioid receptor in complex with JDTic. Nature. 2012. doi:10.1038/nature10939. 
  2. ↑ Filmore, David. It's a GPCR world. Modern Drug Discovery. American Chemical Society. 2004, 2004 (November): 24–28. 
  3. ↑ Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL. How many drug targets are there?. Nat Rev Drug Discov. December 2006, 5 (12): 993–6. doi:10.1038/nrd2199. PMID 17139284. 
  4. ↑ Wettschureck N, Offermanns S. Mammalian G proteins and their cell type specific functions. Physiol. Rev.. October 2005, 85 (4): 1159–204. doi:10.1152/physrev.00003.2005. PMID 16183910. 
  5. ↑ Gilman A.G.. G Proteins: Transducers of Receptor-Generated Signals. Annual Review of Biochemistry. 1987, 56: 615–649. doi:10.1146/annurev.bi.56.070187.003151. PMID 3113327. 
  6. ↑ Vassilatis DK, Hohmann JG, Zeng H, Li F, Ranchalis JE et al. The G protein-coupled receptor repertoires of human and mouse. Proc Natl Acad Sci USA. 2003, 100 (8): 4903–4908. doi:10.1073/pnas.0230374100. PMID 12679517. PMC 153653. 
  7. ↑ Attwood TK, Findlay JB. Fingerprinting G-protein-coupled receptors. Protein Eng. 1994, 7 (2): 195–203. doi:10.1093/protein/7.2.195. PMID 8170923. 
  8. ↑ Kolakowski LF Jr. GCRDb: a G-protein-coupled receptor database. Receptors Channels. 1994, 2 (1): 1–7. PMID 8081729. 
  9. ↑ Foord SM, Bonner TI, Neubig RR, Rosser EM, Pin JP, Davenport AP, Spedding M, Harmar AJ. International Union of Pharmacology. XLVI. G protein-coupled receptor list. Pharmacol Rev. 2005, 57 (2): 279–88. doi:10.1124/pr.57.2.5. PMID 15914470. 
  10. ↑ InterPro
  11. ↑ Joost P, Methner A. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC133447/ Phylogenetic analysis of 277 human G-protein-coupled receptors as a tool for the prediction of orphan receptor ligands]. Genome Biol. 2002, 3 (11): research0063.1–0063.16. doi:10.1186/gb-2002-3-11-research0063. PMID 12429062. PMC 133447. 
  12. ↑ Bjarnadottir TK, Gloriam DE, Hellstrand SH, Kristiansson H, Fredriksson R, Schioth HB. Comprehensive repertoire and phylogenetic analysis of the G protein-coupled receptors in human and mouse. Genomics. 2006, 88 (3): 263–73. doi:10.1016/j.ygeno.2006.04.001. PMID 16753280. 
  13. ↑ Xiao X, Wang P, Chou KC. A cellular automaton image approach for predicting G-protein-coupled receptor functional classes. Journal of Computational Chemistry. 2009, 30 (9): 1414–1423. doi:10.1002/jcc.21163. PMID 19037861. 
  14. ↑ Qiu JD, Huang JH, Liang RP, Lu XQ. Prediction of G-protein-coupled receptor classes based on the concept of Chou's pseudo amino acid composition: an approach from discrete wavelet transform. Anal. Biochem.. July 2009, 390 (1): 68–73. doi:10.1016/j.ab.2009.04.009. PMID 19364489. 
  15. ↑ Gu Q, Ding YS, Zhang TL. Prediction of G-Protein-Coupled Receptor Classes in Low Homology Using Chou's pseudo amino acid composition with Approximate Entropy and Hydrophobicity Patterns. Protein Pept. Lett.. May 2010, 17 (5): 559–67. doi:10.2174/092986610791112693. PMID 19594431. 
  16. ↑ Yamauchi T, Kamon J, Ito Y, Tsuchida A, Yokomizo T, Kita S, Sugiyama T, Miyagishi M, Hara K, Tsunoda M, Murakami K, Ohteki T, Uchida S, Takekawa S, Waki H, Tsuno NH, Shibata Y, Terauchi Y, Froguel P, Tobe K, Koyasu S, Taira K, Kitamura T, Shimizu T, Nagai R, Kadowaki T. Cloning of adiponectin receptors that mediate antidiabetic metabolic effects. Nature. June 2003, 423 (6941): 762–9. doi:10.1038/nature01705. PMID 12802337. 
  17. ↑ Grigorieff N, Ceska TA, Downing KH, Baldwin JM, Henderson R. Electron-crystallographic refinement of the structure of bacteriorhodopsin. J. Mol. Biol.. 1996, 259 (3): 393–421. doi:10.1006/jmbi.1996.0328. PMID 8676377. 
  18. ↑ Kimura Y, Vassylyev DG, Miyazawa A, Kidera A, Matsushima M, Mitsuoka K, Murata K, Hirai T, Fujiyoshi Y. Surface of bacteriorhodopsin revealed by high-resolution electron crystallography. Nature. 1997, 389 (6647): 206–11. doi:10.1038/38323. PMID 9296502. 
  19. ↑ Pebay-Peyroula E, Rummel G, Rosenbusch JP, Landau EM. X-ray structure of bacteriorhodopsin at 2.5 angstroms from microcrystals grown in lipidic cubic phases. Science. 1997, 277 (5332): 1676–81. doi:10.1126/science.277.5332.1676. PMID 9287223. 
  20. ↑ Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, Trong IL, Teller DC, Okada T, Stenkamp RE, Yamamoto M, Miyano M. Crystal structure of rhodopsin: A G protein-coupled receptor. Science. 2000, 289 (5480): 739–45. doi:10.1126/science.289.5480.739. PMID 10926528. 
  21. ↑ Rasmussen SG, Choi HJ, Rosenbaum DM, Kobilka TS, Thian FS, Edwards PC, Burghammer M, Ratnala VR, Sanishvili R, Fischetti RF, Schertler GF, Weis WI, Kobilka BK. Crystal structure of the human β2-adrenergic G-protein-coupled receptor. Nature. 2007, 450 (7168): 383–7. doi:10.1038/nature06325. PMID 17952055. 
  22. ↑ Cherezov V, Rosenbaum DM, Hanson MA, Rasmussen SG, Thian FS, Kobilka TS, Choi HJ, Kuhn P, Weis WI, Kobilka BK, Stevens RC. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2583103/ High-resolution crystal structure of an engineered human β2-adrenergic G protein-coupled receptor]. Science. 2007, 318 (5854): 1258–65. doi:10.1126/science.1150577. PMID 17962520. PMC 2583103. 
  23. ↑ Rosenbaum DM, Cherezov V, Hanson MA, Rasmussen SG, Thian FS, Kobilka TS, Choi HJ, Yao XJ, Weis WI, Stevens RC, Kobilka BK. GPCR engineering yields high-resolution structural insights into β2-adrenergic receptor function. Science. 2007, 318 (5854): 1266–73. doi:10.1126/science.1150609. PMID 17962519. 
  24. ↑ Rasmussen SG, Choi HJ, Fung JJ, Pardon E, Casarosa P, Chae PS, Devree BT, Rosenbaum DM, Thian FS, Kobilka TS, Schnapp A, Konetzki I, Sunahara RK, Gellman SH, Pautsch A, Steyaert J, Weis WI, Kobilka BK. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3058308/ Structure of a nanobody-stabilized active state of the β(2) adrenoceptor]. Nature. January 2011, 469 (7329): 175–80. doi:10.1038/nature09648. PMID 21228869. PMC 3058308. 
  25. ↑ Rosenbaum DM, Zhang C, Lyons JA, Holl R, Aragao D, Arlow DH, Rasmussen SG, Choi HJ, Devree BT, Sunahara RK, Chae PS, Gellman SH, Dror RO, Shaw DE, Weis WI, Caffrey M, Gmeiner P, Kobilka BK. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3074335/ Structure and function of an irreversible agonist-β(2) adrenoceptor complex]. Nature. January 2011, 469 (7329): 236–40. doi:10.1038/nature09665. PMID 21228876. PMC 3074335. 
  26. ↑ Warne T, Moukhametzianov R, Baker JG, Nehmé R, Edwards PC, Leslie AG, Schertler GF, Tate CG. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3023143/ The structural basis for agonist and partial agonist action on a β(1)-adrenergic receptor]. Nature. January 2011, 469 (7329): 241–4. doi:10.1038/nature09746. PMID 21228877. PMC 3023143. 
  27. ↑ Xu F, Wu H, Katritch V, Han GW, Jacobson KA, Gao ZG, Cherezov V, Stevens RC. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3086811/ Structure of an agonist-bound human A2A adenosine receptor]. Science. April 2011, 332 (6027): 322–7. doi:10.1126/science.1202793. PMID 21393508. PMC 3086811. 
  28. ↑ Rasmussen SG, Devree BT, Zou Y, Kruse AC, Chung KY, Kobilka TS, Thian FS, Chae PS, Pardon E, Calinski D, Mathiesen JM, Shah ST, Lyons JA, Caffrey M, Gellman SH, Steyaert J, Skiniotis G, Weis WI, Sunahara RK, Kobilka BK. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3184188/ Crystal structure of the β(2) adrenergic receptor-Gs protein complex]. Nature. July 2011, 477 (7366): 549–55. doi:10.1038/nature10361. PMID 21772288. PMC 3184188. 
  29. ↑ Stuart JA, Brige RR. Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin//Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. 1996: pp. 33–140. ISBN 1-55938-659-2. 
  30. ↑ Hofmann KP, Heck M. Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane//Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. 1996: pp. 141–198. ISBN 1-55938-659-2. 
  31. ↑ Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW. Webvision: Photoreceptors. University of Utah. 2010-03-01. 
  32. ↑ Bakthavatsalam D, Brazill D, Gomer RH, Eichinger L, Rivero F, Noegel AA. A G protein-coupled receptor with a lipid kinase domain is involved in cell-density sensing. Curr Biol. 2007, 17 (10): 892–7. doi:10.1016/j.cub.2007.04.029. PMID 17481898. 
  33. ↑ Hazell GG, Hindmarch CC, Pope GR, Roper JA, Lightman SL, Murphy D, O'Carroll AM, Lolait SJ. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3336209/ G protein-coupled receptors in the hypothalamic paraventricular and supraoptic nuclei - serpentine gateways to neuroendocrine homeostasis]. Front Neuroendocrinol. July 2011, 33 (1): 45–66. doi:10.1016/j.yfrne.2011.07.002. PMID 21802439. PMC 3336209. 
  34. ↑ Lagerstrom MC et al. Structural diversity of G protein-coupled receptors and significance for drug discovery. Nat Rev Drug Discov. April 2008, 7 (4): 339-57. PMID 18382464. 
  35. ↑ Bhattacharya S et al. Allosteric antagonist binding sites in class B GPCRs: corticotropin receptor 1. J Comput Aided Mol Des. August 2010, 24 (8): 659-74. PMID 20512399. 

參見


細胞表面受體: G蛋白偶聯(lián)受體
類型A: 視紫紅質類
α1 (A, B, D) · α2 (A, B, C) · β1 · β2 · β3
腺苷酸 (A1, A2A, A2B, A3) · P2Y (1, 2, 4, 5, 6, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14)
除5-HT3之外 5-HT1 (A, B, D, E, F) · 5-HT2 (A, B, C) · 5-HT (4, 5A, 6, 7)
其它
乙酰膽堿 (M1, M2, M3, M4, M5) · 多巴胺 (D1, D2, D3, D4, D5) · 組織胺 (H1, H2, H3, H4) · 褪黑素 (1A, 1B, 1C) · 痕量胺相關受體 (1, 2, 3, 5, 6, 8, 9)
代謝物及
信號分子
半胱氨酰白三烯素 (1, 2) · LTB4 (1, 2) · FPRL1 · 酮基花生酸 · 前列腺素 (D型 (1, 2) , E型 (1, 2, 3, 4) , FP) · 前列腺環(huán)素 · 血栓素
其它
膽汁酸 · 大麻堿 (1, 2, 未命名 (18, 55, 119)) · EB病毒誘導2 · 雌激素 · 游離脂肪酸 (1, 2, 3, 4) · 乳酸 · 溶血磷脂酸 (1, 2, 3, 4, 5, 6) · 溶血磷脂受體 (1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8) · 煙酸 (1, 2) · 酮戊二酸 · 血小板活化因子 · 鞘氨醇基-1-磷酸鹽 (1, 2, 3, 4, 5) · 琥珀酸
肽
B/W (1, 2) · FF (1, 2) · S · Y (1, 2, 4, 5) · 神經(jīng)調(diào)節(jié)肽 (B, U (1, 2)) · 神經(jīng)降壓素 (1, 2)
其它
過敏毒素 (C3a, C5a) · 血管緊張素 (1, 2) · 愛佩琳 · 鈴蟾肽 (BRS3, 胃泌素釋素, NMBR) · 緩激肽 (B1, B2) · 趨化因子 · 膽囊收縮素 (A, B) · 內(nèi)皮素 (A, B) · 甲酰肽 (1, 2, 3) · 促卵泡激素 · 甘丙肽 (1, 2, 3) · γ-羥丁酸 · 促性腺激素釋素 (1, 2) · 生長素 · 轉移抑素 · 黃體生成素/絨毛膜促性腺激素 · MAS (1, 1L, D, E, F, G, X1, X2, X3, X4) · 黑素皮質素 (1, 2, 3, 4, 5) · 黑色素濃集激素 (1, 2) · 胃動素 · 阿片 (δ, κ, μ, 痛敏肽 & ζ, 注意不包括σ受體) · 丘腦分泌素 (1, 2) · 催產(chǎn)素 · 激動素 (1, 2) · 催乳素釋放肽 · 松弛素 (1, 2, 3, 4) · 生長抑素 (1, 2, 3, 4, 5) · 速激肽 (1, 2, 3) · 促甲狀腺激素 · 促甲狀腺激素釋放激素 · 尾加壓素II · 血管收縮素 (1A, 1B, 2)
雜項
G蛋白耦合受體 (1, 3, 4, 6, 12, 15, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 25, 26, 27, 31, 32, 33, 34, 35, 37, 39, 42, 44, 45, 50, 52, 55, 61, 62, 63, 65, 68, 75, 77, 78, 81, 82, 83, 84, 85, 87, 88, 92, 101, 103, 109A, 109B, 119, 120, 132, 135, 137B, 139, 141, 142, 146, 148, 149, 150, 151, 152, 153, 160, 161, 162, 171, 173, 174, 176, 177, 182, 183)
其它
類型B: 分泌素受體類
G蛋白耦合受體 (56, 64, 97, 98, 110, 111, 112, 113, 114, 115, 116, 123, 124, 125, 126, 128, 133, 143, 144, 155, 157)
其它
類型C: 代謝型谷氨酸受體
/ 信息素
TAS1R（甜味） (1, 2, 3) · TAS2R（苦味） (1, 3, 4, 5, 8, 9, 10, 12, 13, 14, 16, 19, 20, 30, 31, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 45, 46, 50, 60)
其它
類型F:
卷曲 / 平滑受體
卷曲
卷曲受體 (1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10)
平滑

參考來源

關于“G蛋白偶聯(lián)受體”的留言： Feed-icon.png 訂閱討論RSS

目前暫無留言

添加留言

更多醫(yī)學百科條目

個人工具
名字空間
動作
導航
推薦工具
功能菜單
工具箱