脂酶

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人類胰臟脂酶的三維結(jié)構(gòu)飄帶圖。PDB 1GPL

脂酶，是一種催化脂類的酯鍵水解反應(yīng)的水溶性酶。[1]因此，脂酶是酯酶下的一個亞類。

脂酶存在于基本上所有的生物體中，它在對脂類（如甘油三酸酯、脂肪、油等）的消化、運輸和剪切中發(fā)揮著關(guān)鍵作用。編碼脂酶的基因甚至也存在于某些病毒中。[2][3]

目錄

功能

大多數(shù)脂酶作用于脂類分子的甘油骨架的特定位置。例如，人類胰臟脂酶（human pancreatic lipase）是人體消化系統(tǒng)中降解脂肪的主要酶，它就作用于食物油脂中的甘油三酸酯，將其轉(zhuǎn)化為甘油單酯和脂肪酸。[4]

如果將磷脂酶[5]和神經(jīng)磷脂酶（sphingomyelinase）[6]也考慮進來，則自然界中脂酶的作用將十分廣泛。

結(jié)構(gòu)

自然界中存在大量遺傳學(xué)上差異性大的脂酶，根據(jù)它們的折疊類型和催化機制可以分為多個類別。它們中的大多數(shù)采取α/β水解酶折疊[7][8][9][10]和胰凝乳蛋白酶類似的水解機制（活性位點包括絲氨酸親核基團、一個酸性殘基和一個組氨酸）[11][12]。許多革蘭氏陰性菌產(chǎn)生的脂酶需要一個輔助蛋白（脂酶特異性折疊酶）來幫助它們正確折疊形成有生物活性的構(gòu)象。

生理學(xué)分布

脂酶參與了各種不同的生命進程，從脂類代謝到信號轉(zhuǎn)導(dǎo)[13]和炎癥反應(yīng)[14]。因此，一些脂酶的活性被限制在特定的細胞區(qū)室中或在細胞外部。

人體中的脂酶

人體消化系統(tǒng)中主要的脂酶是由胰臟所分泌的人類胰臟脂酶和胰臟脂酶相關(guān)蛋白2（pancreatic lipase related protein 2，PLRP2）。除此之外，人體中還有其他一些脂酶，包括肝脂酶（hepatic lipase）、內(nèi)皮脂酶（endothelial lipase）和脂蛋白酯酶（lipoprotein lipase）。并非所有的酯酶都在消化道中發(fā)揮作用（見下表）。


名稱 基因 定位 描述 異常癥
胰臟脂酶 PNLIP 消化液 為了在腸腔中發(fā)揮最佳活性，胰臟脂酶需要另一個同樣是由胰臟分泌的蛋白質(zhì)，輔脂酶（colipase）的幫助。[15] 如果胰臟脂酶的水平過高會引發(fā)胰腺炎，并可能導(dǎo)致胰臟功能喪失。
溶酶體脂酶 LIPA 溶酶體內(nèi)部 也被稱為溶酶體酸脂酶（lysosomal acid lipase）或酸性膽固醇酯水解酶（acid cholesteryl ester hydrolase） 編碼該酶的基因突變能夠?qū)е?a href="/index.php?title=%E8%83%86%E5%9B%BA%E9%86%87%E9%85%AF%E6%B2%89%E7%A7%AF%E7%97%85&action=edit&redlink=1" class="new" title="膽固醇酯沉積?。ㄉ形醋珜懀? rel="nofollow">膽固醇酯沉積病（Cholesteryl ester storage disease）和Wolman氏病[16]
肝脂酶 LIPC 內(nèi)皮細胞 肝脂酶作用于血液中脂蛋白攜帶的脂類，并生成低密度脂蛋白（low density lipoprotein）。 -
脂蛋白酯酶 LPL或LIPD 內(nèi)皮細胞 脂蛋白酯酶作用于血液中極低密度脂蛋白（very low density lipoprotein）攜帶的甘油三酸酯，使得細胞可以攝入反應(yīng)釋放出的脂肪酸。 編碼該酶的基因出現(xiàn)突變可以導(dǎo)致脂蛋白脂酶缺陷（Lipoprotein lipase deficiency）[17][18]
激素敏感脂酶 LIPE 細胞內(nèi)部 - -
胃脂酶 LIPF 消化液 在接近中性pH的情況下，在嬰兒體內(nèi)幫助消化脂類 -
內(nèi)皮脂酶 LIPG 內(nèi)皮細胞 - -
胰臟脂酶相關(guān)蛋白2（PLRP2） PNLIPRP2或PLRP2 消化液 - -
胰臟脂酶相關(guān)蛋白1（PLRP1） PNLIPRP1或PLRP1 消化液 該酶與胰臟脂酶以及PLRP2在氨基酸序列上非常相似（這三中酶的基因可能是從單一的原始基因通過基因重復(fù)而產(chǎn)生）。但PLRP1的功能未知，雖然它在其他哺乳動物體內(nèi)也很保守。[19][20] -
舌脂酶  ? 消化液 - -

其他脂酶還包括LIPH、LIPI、LIPJ、LIPK、LIPM、LIPN、MGLL、DAGLA、DAGLB和CEL.

此外，還有許多磷脂酶，但有些磷脂酶并不是總是被歸類為脂酶。

用途

早在古代，真菌和細菌中的脂酶就已經(jīng)在酸奶和奶酪的發(fā)酵過程中發(fā)揮作用。在現(xiàn)代社會中，脂酶則作為便宜而又多用途的降解脂類的高效催化劑而得以廣泛使用。例如，一家生物技術(shù)公司推出重組的脂酶，其可用于洗滌劑甚至作為制造可替代能源（將植物油轉(zhuǎn)化為燃料）中的催化劑。[21][22][23]

參考文獻

  1. ↑ Svendsen A. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta. 2000, 1543 (2): 223–228. PMID 11150608. 
  2. ↑ Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol. 1999, 73 (1): 533–52. PMID 9847359. 
  3. ↑ Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol. 2002, 83 (Pt 5): 973–8. PMID 11961250. 
  4. ↑ Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker. Structure of human pancreatic lipase. Nature. 1990, 343 (6260): 771–774. doi:10.1038/343771a0. PMID 2106079. 
  5. ↑ Diaz, B.L., and J. P. Arm.. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids. 2003, 2-3: 87–97. doi:10.1016/S0952-3278(03)00069-3. PMID 12895591. 
  6. ↑ Go?i F, Alonso A. Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 2002, 531 (1): 38–46. doi:10.1016/S0014-5793(02)03482-8. PMID 12401200. 
  7. ↑ Schrag J, Cygler M. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods Enzymol. 1997, 284: 85–107. doi:10.1016/S0076-6879(97)84006-2. PMID 9379946. 
  8. ↑ Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker. Structure of human pancreatic lipase. Nature. 1990, 343 (6260): 771–774. doi:10.1038/343771a0. PMID 2106079. 
  9. ↑ Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function. Methods Enzymol. 1997, 284: 119–129. doi:10.1016/S0076-6879(97)84008-6. PMID 9379930. 
  10. ↑ Withers-Martinez C, Carriere F, Verger R, Bourgeois D, and C Cambillau. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure. 1996, 4 (11): 1363–74. doi:10.1016/S0969-2126(96)00143-8. PMID 8939760. 
  11. ↑ Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al.. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature. 1990, 343 (6260): 767–70. doi:10.1038/343767a0. PMID 2304552. 
  12. ↑ Lowe ME. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem. 1992, 267 (24): 17069–73. PMID 1512245. 
  13. ↑ Spiegel S, Foster D, and R Kolesnick. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol. 1996, 8 (2): 159–67. doi:10.1016/S0955-0674(96)80061-5. PMID 8791422. 
  14. ↑ Tjoelker LW, Eberhardt C, Unger J, Trong HL, Zimmerman GA, McIntyre TM, Stafforini DM, Prescott SM, and PW Gray. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem. 1995, 270 (43): 25481–7. doi:10.1074/jbc.270.43.25481. PMID 7592717. 
  15. ↑ Lowe ME. The triglyceride lipases of the pancreas. J Lipid Res. 2002, 43 (12): 2007–16. doi:10.1194/jlr.R200012-JLR200. PMID 12454260. 
  16. ↑ Omim - Wolman Disease
  17. ↑ Familial lipoprotein lipase deficiency - Genetics Home Reference
  18. ↑ Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet, 44 (1): 25–32. PMID 11334614. 
  19. ↑ Crenon I, Foglizzo E, Kerfelec B, Verine A, Pignol D, Hermoso J, Bonicel J, Chapus C. Pancreatic lipase-related protein type I: a specialized lipase or an inactive enzyme. Protein Eng. 1998, 11 (2): 135–42. doi:10.1093/protein/11.2.135. PMID 9605548. 
  20. ↑ De Caro J, Carriere F, Barboni P, Giller T, Verger R, De Caro A. Pancreatic lipase-related protein 1 (PLRP1) is present in the pancreatic juice of several species. Biochim Biophys Acta. 1998, 1387 (1-2): 331–41. PMID 9748646. 
  21. ↑ Guo Z, Xu X. New opportunity for enzymatic modification of fats and oils with industrial potentials. Org Biomol Chem. 2005, 3 (14): 2615–9. doi:10.1039/b506763d. PMID 15999195. 
  22. ↑ Gupta R, Gupta N, Rathi P. Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties. Appl Microbiol Biotechnol. 2004, 64 (6): 763–81. doi:10.1007/s00253-004-1568-8. PMID 14966663. 
  23. ↑ Ban K, Kaieda M, Matsumoto T, Kondo A, Fukuda H. Whole cell biocatalyst for biodiesel fuel production utilizing Rhizopus oryzae cells immobilized within biomass support particles. Biochem Eng J. 2001, 8 (1): 39–43. doi:10.1016/S1369-703X(00)00133-9. PMID 11356369. 

參見

外部鏈接

參考來源

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