肌紅蛋白
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（myoglobin，MYO,Mb）
是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。
肌紅蛋白的基本知識：
肌紅蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特別豐富。抹香鯨肌紅蛋白三級結構于1960年由Kendrew用X線衍射法闡明，這是世界上第一個被描述的蛋白質三級結。由于三級結構與蛋白質的生物學功能直接相關，而且三級結構的分析工作難度很高，所以這項工作獲得學術界的高度評價。
肌紅蛋白的本質和功能
本質：肌紅蛋白=一條多肽鏈+一個輔基多肽鏈：由153個氨基酸殘基組成
輔 基：亞鐵血紅素輔基
分子量：16 700
功能：在肌肉中有運輸氧和儲氧功能肌紅蛋白的三級結構
形狀：呈緊密球形
多肽鏈中氨基酸殘基上的疏水側鏈大都在分子內部,親水側鏈多位于分子表面,因此其水溶性較好。
三級結構
有8段α-螺旋區(qū)
每個α-螺旋區(qū)含7～24個氨基酸殘基，分別稱為A、B、C…G及H肽段。
有1～8個螺旋間區(qū)
肽鏈拐角處為非螺旋區(qū)（亦稱螺旋間區(qū)），包括N端有2個氨基酸殘基，C端有5個氨基酸殘基的非螺旋區(qū)， 處在拐點上的氨基酸殘基
Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等
極性氨基酸分布在分子表面
內部存在一口袋形空穴，血紅素居于此空穴中
血紅素是鐵卟淋化合物，它由4個吡咯通過4個甲炔基相連成一個大環(huán)，F(xiàn)e2+居于環(huán)中。
鐵與卟啉環(huán)及多肽鏈氨基酸殘基的連接：鐵卟啉上的兩個丙酸側鏈以離子鍵形式與肽鏈中的兩個堿性氨基酸側鏈上的正電荷相連。血紅素的Fe2+與4個咯環(huán)的氮原子形成配位鍵，另2個配位鍵1個與F8組氨酸結合，1個與O2結合，故血紅素在此空穴中保持穩(wěn)定位置。
這種構象非常有利于運氧和儲氧功能，同時也使血紅素在多肽鏈中保持穩(wěn)定。
參考值
男性20~80μg/L；
女性10~70μg/L；
診斷限：>100μg/L。
血清Mb水平隨年齡、性別及種族的不同而異，黑人的Mb水平要高于白人。
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